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Protéine tau

Alzheimer : observer les agrégats de protéines pour affiner le diagnostic

L’observation de la structure des agrégats de protéine tau permettrait de déterminer l’évolution des maladies neurodégénératives et la localisation des atteintes cérébrales.

Alzheimer : observer les agrégats de protéines pour affiner le diagnostic sudok1/epictura

  • Publié 31.10.2016 à 17h34
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La protéine tau, un marqueur précieux pour mieux comprendre les maladies neurodégénératives. Une nouvelle étude publiée dans la revue Neuron révèle comment l’observation de cette protéine impliquée dans la maladie d’Alzheimer pourrait considérablement affiner le diagnostic et la prévention de la pathologie.

Selon les travaux du Peter O'Donnell Jr. du Brain Institute, la structure des agrégats de protéine tau qui se forment dans les cerveaux atteints de dégénérescence permet de déterminer quand la démence surviendra, quelles régions cérébrales seront atteintes, et comment la maladie se développera.

18 structures différentes

Cette étude permettrait d’expliquer la diversité des types de démences liées aux agrégats de protéine tau, qui détruit les cellules du cerveau des patients atteints d’Alzheimer ou d’autres maladies dégénératives.

Pour parvenir à ces résultats, les chercheurs ont reproduit 18 agrégats de protéines tau de structures différentes, correspondant à diverses pathologies (Alzheimer, démence fronto-temporale, encéphalopathie traumatique…), qu’ils ont par la suite inoculés dans le cerveau de rongeurs.

Les différentes formes d’agrégats ont causé des pathologies qui se sont développées à des stades différents et qui ont affecté des régions cérébrales spécifiques. L’expérience montre ainsi que la structure des agrégats de protéine pau peut expliquer à elle seule la plupart des variations observées chez l’être humain atteint de maladies dégénératives liées à cette protéine.

La stratégie unique est inefficace

Pour les auteurs, ces travaux permettent de lever le voile sur l’une des inconnues de ces pathologies neurodégénératives : leur vitesse d’évolution et leur location. Ils ont aussi le mérite de mettre le doigt sur la nécessité, et la possibilité, de développer des traitements plus précis contre ces maladies.

« Nos résultats indiquent qu’une stratégie thérapeutique unique pourrait être inefficace et que nous devrions élaborer des essais cliniques et des molécules avec une connaissance des agrégats de protéine que nous ciblons ».

 

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